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Degradación de piridinedioles tóxicos derivados de la mimosina por bacterias ruminales: I. Aspectos microbiológicos

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portada3.jpg (8.345Kb)
articulo7.pdf (4.433Mb)
Fecha
2009-03-19
Autor
Rincón, Marco T.
Domínguez Bello, María G.
Lovera, Milagros
Romero M., Roberto
Palabras Clave
Piridinediol, 2,3-Dihidroxipiridina, 3,4-Dihidroxipiridina, Mimosina, Synergistes jonesii
Pyridinediols, 2,3-Dihydroxypyridina, 3,4-Dihydroxypyridina, Mimosine, Synergistes jonessi
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Resumen
La mimosina es un compuesto tóxico presente en la leguminosa tropical Leucaena leucocephala que limita el uso nutricional de esta planta en animales domésticos. Tanto animales monogástricos como rumiantes pueden intoxicarse con su consumo, pero algunos la toleran por poseer microorganismos ruminales que pueden degradar la mimosina y sus piridinedioles derivados 3,4- y 2,3-Dihidroxipiridina (3,4- y 2,3-DHP). En el presente trabajo se determinó la presencia de actividad degradadora del 2,3-DHP en cultivos bacterianos mixtos del rumen de animales consumiendo L. leucocephala en Venezuela y se caracterizó la degradación de este piridinediol por la bacteria ruminal Synergistes jonesii. Experimentos in vitro usando cultivos puros de S. jonesii indican que la degradación del 2,3-DHP ocurre al final de la fase logarítmica del crecimiento y además describe una cinética de degradación con una marcada inhibición por sustrato a altas concentraciones del piridinediol, sugiriendo que debe existir un umbral de concentración de enzimas que permita la degradación del 2,3-DHP del medio. S. jonesii es incapaz de degradar la mimosina, pero mostró actividad dagradadora contra los piridinedioles derivados 3,4-DHP y su isomero 2,3-DHP. El 3,4-DHP induce una actividad isomerasa que no está presente cuando el cultivo crece en presencia del 2,3-DHP, esta actividad es la responsable de la isomerización del 3,4-DHP en 2,3-DHP. Se demostró también que el sistema de degradación es inducible por sustrato, aunque la ausencia de sustrato puede causar la pérdida irreversible de la actividad degradadora. El 2,3-DHP se confirmó como sustrato intermediario en la degradación de piridinedioles pero también induce la expresión de enzimas degradadoras en la bacteria S. jonesii.
URI
http://www.saber.ula.ve/handle/123456789/27349
Colecciones
  • Revista Científica - 2000 - Vol X - No. 003
Información Adicional
Otros TítulosDegradation of toxic piridinediols derived from mimosine by rumen bacteria: I. Microbiological aspects
ISSN0798-2259
Resumen en otro IdiomaMimosine is a toxic compound presents in the tropical legume Leucaena leucocephala which restrict the nutritional use of this plant in domestic animals. Both monogastrics and ruminants could undergo toxicity consuming this plant. Soma ruminants can tolerate it because they have rumen microorganisms able to degrade mimosine and its pyridinediols derivatives: 3,4- y 2,3- Dihidroxypyridine (3,4- and 2,3-DHP). In the present study the existence of 2,3-DHP degrading-activity in mixed rumen bacterial cultures from cattle consuming L. leucocephala in Venezuela was determined, and the degradation of toxic pyridinediols by the rumen bacterium Synergistes jonesii was characterized. In vitro experiments using pure culture of S. jonesii indicated that the 2,3-DHP degradation was carried out at the end of the log-phase of bacterial growth and also the system showed substrato inhibition at high concentration of pyridinediols suggesting that a threshold of enzymes that allows 2,3-DHP-degradation from the medium is needed. S. jonesii is unable to degrade mimosine but it showed degrading activity against the mimosine derivatives 3,4-DHP and its isomer 2,3-DHP. 3,4-DHP induces an isomerase activity, which is lacking when the culture grows in 2,3-DHP. This latest activity is the responsible of the transformation of 3,4-DHP into 2,3-DHP. It, was also showed that the degradation is a substrate-induced enzymatic system. However, the lack of substrate might cause the irreversible lost of 2,3-DHP degrading-activity. 2,3-DHP .vas found as intermediary substrate and also induced the expression of degrading enzymes in S, jonesii.
Colación222 - 232
PeriodicidadBimestral
InstituciónUniversidad del Zulia (LUZ)
Universidad de Los Andes (ULA)
Publicación ElectrónicaRevista Científica

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