Influencia del estado de oxidación del ión cobalto en la estabilidad de electrodos modificados con monocapas SAM-TOA-ANTA-Con+-HRP-NHis

Abstract

Se realizaron estudios con Microbalanza de Cristal de Cuarzo (QCM) para investigar la adsorción de la enzima HRP-NHis (peroxidasa de rábano), a la que se ha añadido una cola de seis histidinas en el extremo N-terminal. La QCM operó en flujo a una velocidad de 0,025 mL min-1 sobre un cristal cuyo electrodo de oro fue modificado con monocapas de SAM-TOA-ANTA-Co2+ y SAM-TOA-ANTA-Co3+, esta última obtenida a partir de la oxidación electroquímica de una monocapa SAM-TOA-ANTA-Co2+. Los resultados obtenidos sugieren que la unión de la HRP-NHis a la monocapa es muy similar para ambos estados de oxidación del ión cobalto; por el contrario, la desorción es dramáticamente diferente. Así, mientras que las uniones ligando-Co2+ son reversibles con lo cual la proteína anclada es fácilmente desplazable por moléculas de imidazol, este mismo tipo de complejo es inerte respecto al intercambio de ligandos en el estado de oxidación 3+ del ión cobalto.