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dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/ve/
dc.contributor.authorRamírez, Roger
dc.contributor.authorValera, Zulayne
dc.contributor.authorParra, Omaira
dc.contributor.authorChacín, Everts
dc.contributor.authorTavares Marques, Lucinda M.
dc.contributor.authorHolzmüller, Philippe
dc.contributor.authorMartínez Moreno, Álvaro
dc.contributor.authorReyna Bello, Armando
dc.date.accessioned2015-09-23T19:53:36Z
dc.date.available2015-09-23T19:53:36Z
dc.date.issued2015-07-01
dc.identifier.issn0798-2259
dc.identifier.urihttp://www.saber.ula.ve/handle/123456789/40885
dc.description.abstractBovine trypanosomosis, caused by Trypanosoma vivax has a significant negative impact on livestock. This research was performed with the aim of determining the immunoreactive proteins present in T. vivax. Thus, five sheep were experimentally infected with T. vivax TvZC1 isolate. Animal number 1 was used as the source of the trypanosomes and to prepare the soluble extract of parasites. Sheep numbers 2 to 5 were monitored for eight weeks and sera was obtained every two weeks for immunodetection. Parasites obtained from animal 1 were analyzed for T. vivax proteins by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and Western blot (WB). The WB analysis showed three immunodominant proteins with a molecular mass of 42, 64 and 72 kDa, approximately. The 64 kDa protein was recognized by every animal during the complete infection period. The 72 kDa protein only was detected by animals 2, 3 and 5 during the infection course, whereas in animal 4 it was only detected during the 6th and 8th weeks post infection. Moreover, the 42 kDa polypeptide was slightly immunorecognized by animals 2, 3 and 4 during the complete infection period, but in animal 5 only it was identified during the 2nd week post infection. It is assumed that the 42 kDa protein is the VSG of T. vivax, which resulted in a low antigenic capacity, contrary to the protein of 64 kDa which showed a high antigenic capacity and cross-reactivity with Trypanosoma evansi.es_VE
dc.language.isoeses_VE
dc.publisherSABER-ULAes_VE
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.subjectTrypanosoma vivaxes_VE
dc.subjectAntigenses_VE
dc.subjectProteinses_VE
dc.subjectTrypanosomosises_VE
dc.titleImmunoreactive proteins of trypanosoma vivaxes_VE
dc.title.alternativeProteínas inmunorreactivas de trypanosoma vivaxes_VE
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article
dc.description.abstract1La tripanosomiasis bovina, causada por Trypanosoma vivax tiene un impacto negativo significativo en la ganadería. Esta investigación se realizó con el objetivo de determinar las proteínas inmunorreactivas de T. vivax. Para esto, cinco ovejas se infectaron experimentalmente con un aislado de T. vivax, denominado TvZC1. El animal número 1 se utilizó como fuente de los tripanosomas y para la obtención del extracto de proteínas soluble de parásitos. Los ovinos enumerados del 2 al 5 se mantuvieron infectados durante ocho semanas y se obtuvieron sueros cada dos semanas para realizar la inmunodetección. Los parásitos obtenidos del animal número 1 fueron analizados por electroforesis en geles de poliacrilamida (SDS-PAGE) y Western blot (WB) para obtener el perfil de proteínas antigénicas. El análisis WB mostró tres proteínas inmunodominantes con una masa molecular aproximada de 42; 64 y 72 kDa. La proteína de 64 kDa fue reconocida en todos los animales durante todo el período de infección, mientras que la de 72 kDa sólo fue detectada por los animales 2; 3 y 5 durante el período de infección completa, mientras que en el animal número 4 solo se detectó durante la sexta y octava semanas de la infección. Por otra parte, el polipéptido de 42 kDa fue immunoreconocido ligeramente por los animales 2; 3 y 4 durante el período de infección completa, en el animal 5 solo fue identificada durante la segunda semana post-infección. Se asume que la proteína de 42 kDa es la VSG de T. vivax, la cual resultó en una baja capacidad antigénica, contrario a la proteína de 64 kDa que mostró una alta capacidad antigénica, además de demostrar reactividad cruzada con Trypanosoma evansies_VE
dc.description.colacion311-316es_VE
dc.description.emailroger.ramirez@fcv.luz.edu.vees_VE
dc.identifier.depositolegal199102ZU46
dc.publisher.paisVenezuelaes_VE
dc.subject.institucionUniversidad del Zulia (LUZ)es_VE
dc.subject.institucionUniversidad de Los Andes (ULA)es_VE
dc.subject.keywordsTrypanosoma vivaxes_VE
dc.subject.keywordsAntígenoses_VE
dc.subject.keywordsProteínases_VE
dc.subject.keywordsTripanosomosises_VE
dc.subject.publicacionelectronicaRevista Científica
dc.subject.seccionRevista Científica: Medicina Veterinariaes_VE
dc.subject.thematiccategoryMedio Ambientees_VE
dc.subject.tipoRevistases_VE
dc.type.mediaTextoes_VE


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